Prof.Dr.Luis Carlos Figueira de Carvalho

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SERINO PROTEASE

SERINO PROTEASE

 

Os termos protease, proteinase e peptidase referem-se a um grupo de enzimas que catalisam a hidrólise de ligações peptidicas. No caso das serino proteases, o mecanismo baseia-se em um ataque nucleofílico das ligações peptídicas por uma serina (Ser). Cisteina (Cys), treonina (Thr) ou moléculas de água associadas ao aspartato (Asp) ou metais podem igualmente desempenhar este papel. Em muitos casos a propriedade nucleofilica do grupo é incrementada pela presença de uma histidina (His), mantida num “estado aceitador de proton” por um aspartato.

 

As cadeias laterais dos resíduos de serina, histidina e aspartato formam a TRÍADE CATALÍTICA, comum às serino proteases. Mas, cuidado! A tríade catalítica é uma característica dessas enzimas. Dependendo da enzima, vamos encontrar um determinado grupo de resíduos de aminoácidos responsável pela catálise

 

FAMILIA DE ENZIMAS QUE USAM UM RESÍDUO DE SERINA ATIVADO DE MODO SINGULAR NO SITIO DE LIGAÇÃO AO SUBSTRATO, PARA HIDROLISAR CATALITICAMENTE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS: Calicreina plasmática, FATOR XIIa, Fator XIa, Fator IXa, Fator VIIa, Fator Xa, Fator XIIa (trombina), Proteina C ativa, Fator C1r, Fator C1s, Fator D, Fator B, C3 convertase, Tripsina, quimotripsina, Elastase (pancreática), Enteropeptidase, Fator de plasminogênio uroquinase, Fator de plasminogênio tipo tecidual, Plasmina, calicreínas tissulares, Acrosina, catepsina G, Quimases de mastócitos e triptase de mastócitos

 

 

QUESTÕES SOBRE SERINO PROTEASES

  1. As serino proteases são familia de enzimas que usam um resíduo de serina ativado de modo singular no sitio de ligação ao substrato, para hidrolisar cataliticamente ligações peptídicas. São exemplos: a) Calicreína plasmática, Tripsina e  quimotripsina; b) FATOR XIIa, Fator XIa, Fator IXa, Fator VIIa, Fator Xa, Fator XIIa (trombina) e Proteina C ativa; c) Fator C1r, Fator C1s, Fator D, Fator B, C3 convertase; d) Elastase (pancreática) e Enteropeptidase; e) Todas estão corretas
  2. As serino proteases são familia de enzimas que usam um resíduo de serina ativado de modo singular no sitio de ligação ao substrato, para hidrolisar cataliticamente ligações peptídicas. São exemplos, exceto: a) Fator de plasminogênio uroquinase; b) Fator de plasminogênio tipo tecidual; c) Fosfotransferase, hexoquinase e desidrogenase; d) Plasmina, calicreínas tissulares e Acrosina;  e) catepsina G, Quimases de mastócitos e triptase de mastócitos
  3. As serino proteases frequentemente ativam outras serino proteases a partir de sua forma precursora inativa, chamada: a) Sítio ativo; b) Zimogênio; c) Apoenzima; d) Treonina protease; e) Serina
  4. Os mecanismos de ativação de zimogênio permitem às serino proteases participarem de processos fisiológicos cuidadosamente controlados, tais como: a) Coagulação do sangue e Fibrinólise; b) Ativação do sistema complemento; c) Fecundação; d)Produção de hormônios; e) Todas estão corretas
  5. São doenças relacionadas com a serino proteases: a) Enfisema, Artrite reumatóide e Metátase no câncer; b)Infarto cerebral (AVC), Infarto coronariano e Trombose; c)Doenças hemorrágicas, Infecções por patógenos e Doenças autoimunes; d)Pancreatite, Doenças digestivas, Doenças da coagulação, Esterilidade e Hipersensibilidade; e) Todas estão corretas
  6. Em relações a estrutura e a função fisiológica das serinos proteases, considere as seguintes afirmativas: I- Apenas um resíduo de serina é cataliticamente ativo e participa da clivagem da ligação peptidica; II -Histidina e o aspartato estão associados com serina ativada do sitio catalítico, formando a tríade catalítica ( Ser 195, His 57 e Asp 102); III - Serino proteases eucarióticas apresentam baixa similaridade de sequência e estrutural, pois os genes que codificam serino proteases são organizados de modo diferentes. Conclui-se  que: a) As afirmativas I e II são verdadeiras; b) As afirmativas II e III são verdadeiras; c) As afirmativas I e III são verdadeiras; d) Somente afirmativas III é verdadeiras; e) Todas as afirmativas são verdadeiras
  7. Em relações a estrutura e a função fisiológica das serino proteases, considere as seguintes afirmativas: I- A porção catalítica das serino proteases compreende dois domínios, de tamanhos aproximadamente iguais; II - Serino proteases que interagem com membranas, geralmente tem um domínio adicional para propiciar essa função específica; III - A estrutura tridimensional do sitio catalítico das serino proteases é complementar a estrutura do estado de transição da reação e contém o sítio oxiânion para estabilizar o estado de transição de hidrólise do peptídeo.  Conclui-se  que: a) As afirmativas I e II são verdadeiras; b) As afirmativas II e III são verdadeiras; c) As afirmativas I e III são verdadeiras; d) Somente afirmativas III é verdadeiras; e) Todas as afirmativas são verdadeiras.
  8. Em relação a inibição das serinos proteases, é incorreto afirmar: a) Substratos protéicos naturais e inibidores de serino proteases ligam-se por um sítio de especificidade estendido; b) A especificidade por inibidores protéicos naturais é marcada por ligação extremamente forte; c) Inibidores protéicos naturais são geralmente bons substratos, com inibição fraca não necessitando hidrólise de uma ligação peptidica no inibidor por uma protease; d) Serino proteases, em eucariotos, são sintetizadas como zimogênios, para permitir seu transporte em um estado  inativo até seus locais de ação; e) A ativação do zimogênio frequentemente envolve hidrólise por outra serino protease e várias serino proteases sofrem autólise ou auto-hidrólise.
  9. Inibidor da serino protease que inibe proteases teciduais, incluíndo elastase de neutrófilos. Sua deficiência acarreta enfisema pulmonar: a) α1- inibidor de protease; b) α1- Antiquimotripsina; c) Inter- α-tripsina inibidor; d) Antitrombina III; e) α2- macroglobulina.
  10. Inibidor da serino protease que inibe proteases com especificidade tipo quimotripsina de neutrófilos, basófilos e mastócitos, incluindo catepsina G e quimase: a) α1- inibidor de protease; b) Antitrombina III;  c) α1-Antiquimotripsina;  d) Inter- α-tripsina inibidor; e) α2- macroglobulina.
  11. Em relação aos Inibidores da serino protease, é incorreto afirmar: a) Inter- α-tripsina inibidor inibe um pequeno  espectro de serino protease ativa no plasma; b)  Antitrombina III inibe trombina e outras protease da coagulação; c) C1 Inibidor inibe a reação do complemento; d) α2- macroglobulina  é inibidor de proteases em geral; e) Protease nexina I  inibe trombina, ativador de plasminogênio tipo uroquinase e plasmina  .
  12. Em relações a estrutura e a função fisiológica das serino proteases, considere as seguintes afirmativas: I - A enzima digestiva quimotripsina é sintetizada como quimotripsinogênio, com um cadeia única, impossibilitando a montagem do sítio ativo,  formado pela  His57, Asp102 e Ser195. II - No intestino, o quimotripsinogênio é clivado pela tripsina em dois pontos, retirando dois dipeptídeos.  A quimotripsina ativa possue três subunidades, cadeias A, B e C, unidas por 5 pontes S-S; III - A Quimotripsina é formada por dois domínios, com 6 folhas β antiparalelas (vermelho) cada. O sítio ativo contendo a tríade  catalítica (Ser195, Asp102, His57, as cadeias laterais estão destacadas) localiza-se entre os dois domínios. Conclui-se  que: a) As afirmativas I e II são verdadeiras; b) As afirmativas II e III são verdadeiras; c) As afirmativas I e III são verdadeiras; d) Somente afirmativas III é verdadeiras; e) Todas as afirmativas são verdadeiras.

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